乳酸脱氢酶

乳酸脱氢酶是与氧化型辅酶Ⅰ(MADI)为氢受体，催化L-乳酸与丙酮酸之间可逆反应的一种脱氢酶。其是由4条多肽链组成。
乳酸脱氢酶(LDH)是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化丙酮酸生成乳酸的酶，几乎存在于所有组织中。同工酶有六种种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）、LDH-5（M4）及LDH-C4，可用电泳方法将其分离。LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病。正常人血清中LDH2，〉LDH1。如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
乳酸脱氢酶（LDH）分子量为130～140KDa，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LDH1（H4）、LDH2（H3M1）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）。
LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进lactic acid向pyruvic acid方向的反应，而在中性条件下促进pyruvic acid向lactic acid的转化（为逆反应）。LDH是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。
由于LDH几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LDH的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。
LDH在组织中的分布特点是心、肾以LDH1为主，LDH2次之；肺以LDH3．LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主，LDH4次之。血清中LDH含量的顺序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.乳酸脱氢酶广泛存在于各种组织中，以心肌、肝、骨骼肌、肺含量最多，其活力约为血清的500～1000倍。若器官或组织损伤，可释放此酶至血液中，血清此酶含量即见增高，但由于其分布广泛而缺乏特异性。血清此酶含量升高主要见于急性心肌梗塞、病毒性心肌炎、肝硬化、肺梗塞、恶性肿瘤及白血病等。